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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
含糖量子个人的复杂化性和众多N-glycoproteins低把你想表达出来总体水平表明对N-glycosylation设备构造的的分析手段的描写设计方案艰难。在探测低丰度的N糖基化遮盖球核血清酶酶或肽段时,在当中添加不少未遮盖的球核血清酶酶肽断,这很简易 将低丰度的糖基化遮盖球核血清酶酶肽段的的信号遮盖住。凝素亲和法是现阶段糖球核血清酶酶质组学中应用软件比较多泛的分割生物富集手段。凝集素(lectin)是一种类糖融合球核血清酶酶质,能专业判别某段特种设备构造的的单糖或聚糖中指定的糖基回文序列而与之融合,二者与糖链可逆反应非共价融合,糖球核血清酶酶或糖肽被凝集素捕捉到后会,通常情况下用指定的单糖按照行业融合凝集素将糖球核血清酶酶或糖肽洗刷算下来。 血清质含量质路经酶解后采用凝集素(lectin)含有N-糖基化肽段,然而用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中除去无线连接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该治理倒致Asn原子式式量增长2.9890Da。第三用高表面粗糙度LC-MS质谱仪探测脱糖后的肽段,能够 检索系统数据文件库,验收脱糖后原子式式量和它的系统论原子式式量的变化无常与糖基化掩盖肽段的编码序列,关键在于确立该血清质含量质的N-糖基化位点。N-糖基化位点确立后,再采用label-free的方式对其来进行酶联免疫法进行分析。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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